米氏方程的实际意义和用途是什么?

来源:学生作业帮助网 编辑:作业帮 时间:2024/12/01 04:37:53
米氏方程的实际意义和用途是什么?
xUKoV+Vnt3HDYQLD.M'g"@@ #Zk{:3*U=|w^^\2=Ql.| Iia+Gm ca_|ŷqw?[]Y=,IЮ]zWo^\xzd{="$YqjygCSj6zL!aR,۠:;D16gRFF$McS[ҏv ,粝rIpF!d˚URV=sn]*n FIoA@L/^ % D[O~{)z p3S]v{Ȑd)iC˺N<+Q'%s4ed'(qchO24 $u0*XfM>zVԁExeҰ⭩OP:]^JN1~d7YԨ=@@qJ}S :]Z;PJ~OݖYR4%t׶ϴ}G1ؙ^{^YP3yBWoPcXé[0oy2>z9uEHT<+$:3dͳ>7g&$qFèzi%gCk9avpc14:qbPBtDH?JbϣWCP^@<Ē *ƍcgԖWĘB,$|/σ<ٚš+w oX |!Ӛy'C4ks 0qn\9<3o0efQr\F ccNnX"{]75S =2l`Mmcѻ!nՎӬ$Vlx"nil4?0>$;.y^?d*&

米氏方程的实际意义和用途是什么?
米氏方程的实际意义和用途是什么?

米氏方程的实际意义和用途是什么?
米氏方程
  v=Vmax×[S]/(Km+[S]),这个方程称为Michaelis-Menten方程,是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的,其中 Km 值称为米氏常数,Vmax是酶被底物饱和时的反应速度,[S]为底物浓度.由此可见Km值的物理意义为反应速度(v)达到1/2Vmax时的底物浓度(即Km=[S]),单位一般为mol/L,只由酶的性质决定,而与酶的浓度无关.可用Km的值鉴别不同的酶.当底物浓度非常大时,反应速度接近于一个恒定值.在曲线的这个区域,酶几乎被底物饱和,反应相对于底物S是个零级反应.就是说再增加底物对反应速度没有什么影响.反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax.对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n.对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式:
  n(饱和时)=Vmax=k[E][S]0=k[E]total=k cat[ES]
  速度常数k等于催化常数k cat,k cat是ES转化为游离的E和产物的速度常数.饱和时,所有的E都是以ES存在.方程(3.2)中还有另一个简单的关系式:Vmax=k cat [E]total.从中得出:k cat=Vmax / [E]total.k cat的单位是s-1.催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢.
  米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度.这可通过用[S]取代米氏方程中的Km证明,通过计算可得n=Vmax /2.
Km和Vmax的意义
  ①当ν=Vmax/2时,Km=[S].因此,Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度.
  ②当k-1>>k+2时,Km=k-1/k+1=Ks.因此,Km可以反映酶与底物亲和力的大小,即Km值越小,则酶与底物的亲和力越大;反之,则越小.
  ③Km可用于判断反应级数:当[S]100Km时,ν=Vmax,反应为零级反应,即反应速度与底物浓度无关;当0.01Km